Il est intéressant de confronter les résultats obtenus en TP, cinétique, effet de la concentration en substrat sur Vi, spécificité vis à vis du substrat, au modèle de catalyse proposé.

- Les courbes P=f(t) obtenues en oxymétrie et en colorimétrie sont facilement interprétables en considérant la formation des complexes saccharase-saccharose, Vi étant enregistrée alors que le nombre de complexes formés par unité de temps est maximal et constant. A pH voisin de 7 (eau), la catalyse fonctionne car dans un nombre suffisant de molécules de saccharase, Asp23 doit être déprotoné alors que Glu204 est protoné.
- La courbe qui traduit l'évolution de Vi en fonction de la concentration en saccharose (celle de l'enzyme étant constante) n'est interprétable qu'en considérant l'intervention des complexes enz-substrat.
- La saccharase ne catalyse pas l'hydrolyse du lactose, disaccharide de même formule brute C₁₂ H₂₂ O₁₁ que le saccharose mais dont la molécule comprend un résidu galactosyl associé à un glucosyl à la place du résidu fructosyl présent dans la molécule de saccharose. La comparaison des modèles moléculaires des 2 isomères (voir image) révèle une configuration spatiale très différente ce qui suggère l'impossibilité pour la saccharase de former avec le lactose un complexe stable.En effet, même si on envisage que le glucosyl du lactose puisse établir des interactions avec une partie du site actif de l'invertase, le galactosyl ne pourrait pas être disposé dans le site actif comme l'est le fructosyl du saccharose. Asp23 ne pourrait de toute façon pas initier le mécanisme réactionnel. L'enzyme ne peut catalyser l'hydrolyse que des b fructosides, on l'appelle également b fructosidase.

Il évident que le modèle de la catalyse proposé n'est pas indispensable pour exploiter les résultats obtenus en TP, mais il peut être intéressant de montrer comment une enzyme intervient dans un mécanisme réactionnel (même si aucune considération énergétique n'est prise en compte) et comment elle retrouve sa configuration initiale, justifiant ainsi qu'elle n'apparaît pas dans le bilan de la réaction (catalyseur).