Structure tertiaire des cytochromes c

Etude comparative

-La comparaison porte sur 4 cyt. c mitochondriaux appartenant donc à des eucaryotes : une levure (Saccharomyces cerevisiae), le riz cultivé, le thon, le cheval mais elle inclut également
le cyt c550 de la protéobactérie Paracoccus denitrificans. Il assure dans certaines conditions une fonction comparable à celle du cyt c dans la mitochondrie, celle d'un transporteur d'électron impliqué dans la respiration. Il est intégré à la membrane plasmique de la cellule bactérienne.

-La comparaison des modèles met bien en évidence la similitude de la conformation spatiale des cyt c (y compris c550) avec une structure compacte autour de l'hème.
L'hème comprend la protoporphyrine avec au centre un ion Fe²⁺ou Fe³⁺, l'ensemble étant toujours placé de la même façon par rapport à la partie protéique qui elle, présente à chaque fois 5 hélices a , des coudes et sauf chez le riz, 2 brins b parallèles, ces motifs moléculaires conservant à peu près la même disposition relative.

-Cette comparaison montre que la structure tertiaire du cyt.c a été pour l'essentiel conservée depuis plus de 2 milliards d'années si on considère qu'elle existait déjà chez des protéobactéries. Elle permet donc au fer de l'hème de recevoir un électron d'un donneur puis de le céder à un accepteur (voir expérimentations). La structure tertiaire dépend de la structure primaire , on doit donc logiquement envisager que l'évolution a dû conserver à la même place un bon nombre d'acides aminés impliqués dans les parties de la molécule qui permettent d'une part le positionnement de l'hème, d'autre part les relations avec le donneur et l'accepteur d'électron.

Cette étude peut motiver la recherche des acides aminés conservés (alignement des séquences) qui sera soit précédée soit suivie (au choix) d'un approfondissement des relations structure-fonction afin de préciser quelles peuvent être les cibles de la sélection naturelle.