L'étude comparative des myosines a permis d'établir les notions de protéines homologues, familles multigéniques et d'envisager que les innovations génétiques (mutations, duplications de gènes, transpositions ...) constituent le moteur de l'évolution. Il s'agit ici de montrer que les réarrangements intragénomiques aléatoires sont soumis à des mécanismes sélectifs par l'intermédiaire des contraintes fonctionnelles qui s'exercent avec plus ou moins de force sur les protéines. L'étude porte d'une part sur les molécules de myosine et d'autre part sur les molécules d'actine.

Myosine : des " motifs" moléculaires plus ou moins bien conservés au cours de l'évolution
- Rappels
La myosine est toujours un moteur moléculaire ATP-dépendant (voir modèle) qui interagit avec l'actine. Toutes les molécules de la famille, en particulier celles de classe II dont il est question ici, catalysent l'hydrolyse de l'ATP.
L'alignement des séquences a montré des parties sujettes à variations et d'autres parfaitement conservées.
- Hypothèse
Parmi les acides aminés conservés dans la molécule de myosine au cours de l'évolution des eucaryotes, il doit y avoir notamment ceux qui interagissent avec l'ATP (site enzymatique actif).
- Travail à effectuer

• Sur modèles moléculaires: identification des résidus ac. aminés pouvant interagir avec ATP (ou ADP ou ADP.Pi ).
• Sur alignement de séquences: validation de l'hypothèse.

Actine : une molécule hautement conservée au cours de l'évolution
- Rappels et compléments
L'actine, constituant essentiel des myofilaments fins, est en fait présente dans les microfilaments du cytosquelette de toutes les cellules eucaryotes. Elle est donc impliquée non seulement dans la contraction musculaire mais également dans la motilité, les changements de formes, les réarrangements internes des cellules. Sa participation à de multiples processus biologiques dépend de son aptitude à construire des filaments de manière dynamique par l'intermédiaire d'un cycle de polymérisation/dépolymérisation régulé de manière très complexe, avec l'intervention de l'ATP et celle d'une multitude de protéines capables d'entrer en interaction soit avec le monomère (actine G) soit avec le polymère (actine F). Certaines de ces protéines associées à l'actine apparaissent sur le gel d'électrophorèse réalisé (gelsoline, profiline, a actinine, filamine....). Une cinquantaine de ces protéines ont été identifiées chez l'homme, mais la plupart d'entre elles sont ubiquitaires et relativement conservées.
Des altérations dans la structure de l'actine et/ou des protéines qui lui sont associées peuvent être à l'origine de désordres incompatibles avec la vie cellulaire.
- Hypothèse
Le mode d'action de l'actine suggère une évolution moléculaire qui laisse peu de place à la variabilité.
- Travail à effectuer

• Sur alignement de séquences: établir une matrice des distances, valider l'hypothèse.
• Sur modèles moléculaires: comparaison des configurations spatiales, complexes actine-protéine associée.

Synthèse : évolution moléculaire et contraintes fonctionnelles
Les innovations génétiques constituent le moteur de l'évolution moléculaire mais cette étude nous montre qu'elles ne sont entérinées par l'évolution qu'à la condition d'échapper aux contraintes fonctionnelles qui s'exercent sur les protéines codées.
Ces contraintes fonctionnelles sont plus ou moins fortes suivant les protéines. Pour une protéine donnée, elles peuvent s'exercer différemment selon les motifs moléculaires et les ac. aminés.
Ainsi, dans la famille de l'actine, protéine impliquée dans divers processus cellulaires vitaux, les contraintes dues à la fonction de la molécule sont énormes à cause des multiples interactions qu'elle développe avec des ligands et d'autres protéines. L'actine est globalement hautement conservée.
Dans le cas de la myosine, les contraintes fonctionnelles sont plus ou moins fortes suivant les motifs cellulaires dont certains sont entièrement conservés chez tous les eucaryotes.
Il est possilble à la lumière des résultats que fournissent les matrices des distances, de proposer une évaluation critique de la vitesse moyenne avec laquelle les changements ont été fixés dans l'actine et la myosine chez les eucaryotes (voir résultats).