-Chez la plupart des vertébrés, on peut, en principe, après extraction de la fraction LDH, séparer 5 molécules à mobilité électrophorétique différente
mais qui ont chacune l'activité lactico-déshydrogénase.Ce sont des isoenzymes dont les molécules, synthétisées dans un même organisme, ne diffèrent sur le plan fonctionnel que par leur affinité pour le pyruvate ou le lactate.
-Mises en présence d'urée (dénaturant), le mélange des 5 isoenzymes ne fournit plus que 2 constituants séparables par électrophorèse, ce sont les monomères des molécules tétramériques des isoenzymes.
-Les 5 molécules d'isoenzymes sont donc constituées à partir de 2 sous-unités: la chaîne M (=A) et la chaîne H (=B).
-La synthèse relative de ces chaînes est plus ou moins importante suivant les organes. La molécule LDH-M4, abondante dans le muscle a une forte affinité pour le pyruvate , elle est donc très efficace pour la fermentation lactique alors que la molécule LDH-H4, abondante dans le coeur (Heart) a une forte affinité pour le lactate. Le coeur, bien oxygéné, utilise moins la fermentation que les autres muscles.
- Une autre sous-unité , la chaîne C (=X) a été identifiée , sa répartition dans les organes chez les vertébrés est variable et elle n'est synthétisée que dans le testicule chez les mammifères.