La Lactate déshydrogénase

Enzyme de la fermentation lactique

LDH M4
LDH M3H1
La LDH catalyse la réduction du pyruvate (qui peut être produit par la glycolyse) en lactate. L'enzyme utilise alors la forme réduite du coenzyme NADH qu'elle fixe et qui intervient directement dans la réaction en cédant un ion hydrure au pyruvate. Le modèle moléculaire ci-dessus montre une chaîne de la LDH avec, en place, le coenzyme (en rouge) et le substrat, le pyruvate, dans le site actif.
L'intervention de la LDH qui utilise le NADH formé par une réaction de la glycolyse conduit à une impasse métabolique avec la production de lactate mais elle permet à la glycolyse de continuer de fonctionner car la réaction régénère la forme oxydée NAD+ du coenzyme.
Ainsi, dans des conditions anaérobies, la réaction catalysée par la LDH entretient la glycolyse, processus qui extrait partiellement l'énergie chimique du glucose et en transfère une petite partie dans l'ATP. Les isoenzymes M4 et M3H1 de la LDH sont particulièrement efficaces dans ces conditions.