Principe de l'expérimentation

La trypsine est mise en présence d'un substrat protéique naturel (suspension de très fines particules d 'ovalbumine) ou d'un substrat chromogène synthétique (BAPNA). Plusieurs cinétiques de formation du produit sont enregistées (EXAO) en faisant varier uniquement le paramètre dont on veut tester l'action, les concentrations en enzyme et en substrat restant constantes. Chaque cinétique permet de déterminer Vi , vitesse initiale de la réaction.On trace ensuite Vi= f(pH) ou Vi= f(t°).

Modèle de complexe trypsine-inhibiteur

Fichier (pdb) 2PTG, disponible au site de la Protein Data Bank, traité par Chime.
Auteurs: R.Hubert , J.Deisenhofer.

Trypsine en rouge , inhibiteur pancréatique en vert.

Professeur: Auclair Jean Jacques