Les protéases à sérine
Mécanisme catalytique
Spécificité vis à vis du substrat
Evolution
 |
|
|
|
 |
|
||
 |
 |
 |
|
 |
|
||
Ce groupe comprend des enzymes digestives pancréatiques, trypsine, chymotrypsine, élastase, d'autres impliquées dans la coagulation (thrombine, kallikréine), dans la fibrinolyse (plasmine), d'autres encore étant des facteurs du complément...Le groupe peut être élargi à la subtilisine bactérienne.
Il est intéressant de noter que ces enzymes sont synthétisées à l'état de proenzymes inactives et qu'elles ne deviennent efficaces qu'après un ou plusieurs clivages, ce qui évite une action prématurée.
- Etudier expérimentalement (colorimétrie, exao) la spécificité des endopeptidases pancréatiques trypsine, chymotrypsine et élastase vis à vis du substrat (1èreS).
- Etablir à l'aide des modèles moléculaires (et autres données) le mécanisme catalytique commun à ces protéases et expliquer, par leur structure, leur spécificité vis à vis du substrat (1èreS).
- Dégager certains mécanismes de l'évolution moléculaire : duplication de gènes, évolution convergente et évolution divergente (T ermS).
