L'électrophorèse (réalisable en Tp) des molécules de LDH (lactate déshydrogénase) extraites du cristallin de canard , montre la surprenante abondance de cette protéine dans cet organe. Les élèves connaissent la fonction enzymatique de la LDH dans le muscle, le coeur...(voir Tp isoenzymes).
Pourquoi la LDH est-elle aussi abondante dans le cristallin du canard?
Quelle fonction y assure-t-elle ?

• Pour répondre à ces questions les élèves doivent utiliser l'électrophorèse qui met bien en évidence l'activité enzymatique des molécules de LDH extraites (voir révélation). Elles sont capables de catalyser avec efficacité la réduction du pyruvate en lactate tout comme celles du coeur ou du muscle.
  Cependant, la fonction enzymatique ne nécessite pas , dans les cellules du cristallin une telle accumulation.
• Pour qu'ils découvrent la fonction particulière de protéine de structure que joue la LDH dans le cristallin , il faut leur fournir quelques données simples.
  Dans les cellules très spécialisées d'un cristallin, il y a des protéines accumulées dans le cytoplasme qui donnent à l'organe sa transparence et absorbent des UV, protégéant ainsi la rétine: ce sont les cristallines. Chez certains oiseaux comme le canard et chez certains reptiles, c'est l'isoenzyme LDH-H4 qui joue le rôle de cristalline.C'est exactement la même que celle qui est présente dans le coeur.
  Ainsi, dans les cellules du cristallin du canard, par exemple, le gène qui code pour la chaîne H de la LDH est surexprimé, il y a donc synthèse d'une grande quantité de LDH-H4 , dont les molécules disposées de façon ordonnée forment un véritable gel transparent permettant au cristallin d'assurer sa fonction.

Une nouvelle fonction protéique sans duplication de gène.

Un gène unique code, chez le canard, pour la chaîne H de la LDH. L'assemblage des chaînes H permet la formation de molécules de LDH-H4 qui assurent une fonction enzymatique dans tous les organes dans lesquels on les trouve mais dans le cristallin, le gène surexprimé permet la production d'une grande quantité de LDH-H4 qui se comporte comme une protéine de structure.
L'innovation évolutive à l'origine de la surexpression du gène doit être recherchée au niveau des mécanismes qui régulent l'expression du gène.Il est surprenant de noter que chez le poulet, la LDH-H4 qui est très proche de celle du canard ne joue pas le rôle de cristalline et que le plus souvent (mais pas toujours) ce sont d'autres protéines enzymatiques qui assurent en même temps le rôle de cristalline.