La structure tridimensionnelle du site Ac de reconnaissance de l'Ag

conservée
L'Ac 2f5 reconnaît un déterminant antigénique (EDKWLAS) de la glycoprotéine GP41, intégrée à l'enveloppe du VIH, ce qui lui permet de neutraliser les isolats primaires avec une bonne efficacité.
L'Ac Igg1, anti-GP120, reconnaît un déterminant antigénique (308-332) différent de celui de IgG1B12 et de celui de17B .
La manipulation comparative des modèles montre que le Fab (Fragment Antigen Binding) présente dans chaque molécule d'IgG des motifs moléculaires très semblables avec dans chacun des 2 domaines qui le constituent 2 feuillets constitués de brins disposés à peu près parallèlement : c'est le reploiement immunoglobulinique qui au niveau du 1er domaine de chaque chaîne (celui qui a le résidu ac aminé n°1) expose des boucles (3 par domaine) impliquées dans la liaison avec l'épitope.C'est donc (voir aussi Ac 17B) par l'intermédiaire du 1er domaine de chaque chaîne et plus précisément par l'intermédiaire des boucles que le Fab reconnaît, en général, un déterminant antigénique. La configuration spatiale des boucles varie ce qui confère des potentialités de liaison différente à chaque Ac.
A ce stade de l'étude, il peut être intéressant de montrer que les propriétés des Ac mises en évidence ici (avec des Ac anti-VIH) peuvent être élargies à l'ensemble des Ig(G), en proposant quelques autres modèles.
La variabilité spatiale constatée au niveau du site Ac de reconnaissance de l'épitope suggère fortement l'existence d'une grande variabilité au niveau des résidus ac. aminés responsables des motifs en boucle. Pour le vérifier, il faut comparer des séquences de Fab appartenant à différents anticorps (voir alignements).