La reconnaissance
anticorps-antigène
L'étude de l'Ac. IgG1B12 a permis aux élèves d'établir la structure-type d'une immunoglobuline.
Il reste à comprendre comment un Ac reconnaît un Ag ce qui nécessite la manipulation d'un modèle moléculaire comprenant l'Ac fixé à l'Ag.Celui qui est proposé ici correspond en fait à un complexe ternaire entre l'Ag GP120, le Fab de l'Ac 17B et 2 domaines du récepteur CD4.
L'Ac 17B a été isolé à partir du sérum d'un patient contaminé. Il ne présente une véritable affinité pour la GP120 que lorsque la glycoprotéine du VIH est liée au CD4, cette liaison entraînant un changement de conformation de la GP120 qui permet sa reconnaissance par l'Ac.
Cet Ac devrait théoriquement neutraliser le VIH, son efficacité vis à vis des isolats primaires est, en réalité, très faible.

Le modèle du complexe ternaire (ci-dessus) permet de repérer facilement la GP120, les 2 domaines du CD4 et un fragment Fab de l'Ac qui établit des "contacts" avec l'Ag par l'intermédiaire de motifs moléculaires appartenant soit à un domaine de la chaîne lourde soit à un domaine de la chaîne légère.
On peut remarquer que l'Ac 17B reconnaît une partie de la GP120 qui n'interfère pas avec le site de fixation du récepteur CD4, contrairement à l'Ac IgG1b12 (voir avant). Il a été montré qu'il reconnaît un site qui chevauche en partie celui d'un corécepteur qui se lie à la GP120 pour permettre la fusion de l'enveloppe du virus avec la membrane plasmique d'une cellule cible.
Le modèle montre également très bien la complémentarité de conformation spatiale qui existe entre le site de fixation du CD4 et la partie reconnue du récepteur...mais c'est un autre sujet.

Pour mieux comprendre comment l'Ac se fixe à l'Ag, il faut une étude approfondie des "contacts" qui s'établissent entre les 2 molécules (voir zoom).